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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Mitosom</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Mitosom</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Mitosomen sind <a href="Organell" title="Organell">Organellen</a>, die in einigen <a href="Einzeller" title="Einzeller">einzelligen</a>, <a href="Anaerobie" title="Anaerobie">anaeroben</a> oder <a href="Mikroaerophil" title="Mikroaerophil">mikroaerophilen</a> <a href="Eukaryont" class="mw-redirect" title="Eukaryont">eukaryontischen</a> Organismen vorkommen;<a href="#cite_note-Roger02-1">[1]</a> eine veraltete bezeichnung für Mitosom ist Crypton.<a href="#cite_note-Ghosh00-2">[2]</a>

Dabei handelt es sich mit großer Sicherheit um stark <a href="Degeneriert" class="mw-redirect" title="Degeneriert">degenerierte</a> <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrien</a>, die die Fähigkeit zur <a href="Oxidative_Phosphorylierung" title="Oxidative Phosphorylierung">oxidativen Phosphorylierung</a> verloren haben. Da sie erst in jüngerer Zeit entdeckt wurden, sind sie noch nicht besonders gut untersucht.<a href="#cite_note-Tovar99-3">[3]</a> Ein früherer Bericht deutete auf das Vorhandensein von DNA in diesen Organellen bei <a href="Entamoeba_histolytica" title="Entamoeba histolytica">Entamoeba histolytica</a> hin,<a href="#cite_note-Ghosh00-2">[2]</a> aber neuere Untersuchungen konnten das bei dieser Spezies widerlegen.<a href="#cite_note-Leon04-4">[4]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Allgemeines">Allgemeines</h2></div>

Mitosomen kommen nur bei einzelligen Eukaryonten vor, die über keine Mitochondrien verfügen. Sie wurden zuerst in <a href="Entamoeba_histolytica" title="Entamoeba histolytica">Entamoeba histolytica</a> gefunden, dem Verursacher der <a href="Am%C3%B6benruhr" title="Amöbenruhr">Amöbenruhr</a>.<a href="#cite_note-Tovar99-3">[3]</a> Später wurden sie dann auch z. B. bei <a href="Microsporidia" title="Microsporidia">Microsporidien</a> wie <a href="Encephalitozoon_cuniculi" title="Encephalitozoon cuniculi">Encephalitozoon cuniculi</a> und Trachipleistophora hominis gefunden.<a href="#cite_note-Williams02-5">[5]</a> Zu Beginn wurden sie auch als Crypton bezeichnet, dieser Name hat sich jedoch nicht durchgesetzt.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

Mitosomen besitzen genau wie Mitochondrien eine <a href="Doppelmembran" title="Doppelmembran">Doppelmembran</a>. Im Gegensatz zur Mitochondrienmembran konnte allerdings kein <a href="Potentialunterschied" class="mw-redirect" title="Potentialunterschied">Potentialunterschied</a> zwischen <a href="Intermembranraum" title="Intermembranraum">Intermembranraum</a> und <a href="Extrazellul%C3%A4re_Matrix" title="Extrazelluläre Matrix">Matrix</a> festgestellt werden.<a href="#cite_note-Roger02-1">[1]</a> In den Mitosomen konnte trotz In situ <a href="Nick_translation" class="mw-redirect" title="Nick translation">Nick translation</a> und <a href="Immunhistochemie" title="Immunhistochemie">Antikörperfärbung</a> keine <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> nachgewiesen werden.<a href="#cite_note-Leon04-4">[4]</a> Damit wurden ältere Berichte revidiert, die von DNA-enthaltenden Mitosomen berichteten.<a href="#cite_note-Ghosh00-2">[2]</a> Ferner konnten <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Proteine</a> nachgewiesen werden, die mit der <a href="Translokase" class="mw-redirect" title="Translokase">Translokase</a> der inneren Mitochondrienmembran und der <a href="Presequence_Protease" title="Presequence Protease">Presequence Protease</a> verwandt sind.<a href="#cite_note-Dolezal06-6">[6]</a>

In Trachipleistophora wurden durch Immunogoldmarkierung und <a href="Elektronenmikroskopie" class="mw-redirect" title="Elektronenmikroskopie">Elektronenmikroskopie</a> pro Zelle 7–47 Mitosomen gefunden, die mit einer Größe von ca. 50X90nm nur ein Zehntel der Größe von Mitochondrien besitzen.<a href="#cite_note-Roger02-1">[1]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

Mitosomen besitzen nicht die Fähigkeit zur oxidativen Phosphorylierung, der Hauptaufgabe von Mitochondrien. Lebewesen mit Mitosomen können daher nicht über die <a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a> <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a> aus der <a href="Chemische_Energie" title="Chemische Energie">chemischen Energie</a> ihrer Nahrung gewinnen. Daher sind Mitosomen bisher nur von Eukaryonten bekannt, die unter sauerstofflosen oder sauerstoffarmen Bedingungen vorkommen, wo der Sauerstoff für die oxidative Phosphorylierung ohnehin fehlt.

Versuche an <a href="Backhefe" title="Backhefe">Hefe</a> zeigen, dass Mitosomen eine Rolle bei der <a href="Biosynthese" title="Biosynthese">Biosynthese</a> von <a href="Eisen-Schwefel-Cluster" title="Eisen-Schwefel-Cluster">Eisen-Schwefel-Clustern</a> spielen: Wurden die jeweiligen Proteine durch die entsprechenden Proteine aus Mitosomen ersetzt, fand weiterhin eine Fe-S-Cluster Biosynthese statt. Außerdem belegten Antikörpermarkierungen, dass die Fe-S-Cluster Synthese in den Mitosomen stattfindet. Bei den verantwortlichen Proteinen handelt es sich unter anderem um <a href="Frataxin" title="Frataxin">Frataxin</a>, Cystein-Desulfurase, Isu1 und mitochondriellem <a href="Hsp70" title="Hsp70">Hsp70</a>.<a href="#cite_note-Goldberg04-7">[7]</a> Da Fe-S-Proteine unverzichtbare Funktionen einnehmen, übt dies einen starken <a href="Selektionsdruck" title="Selektionsdruck">Selektionsdruck</a> zum Erhalt der Mitosomen aus. Wichtige Fe-S-Proteine in amitochondriellen Eukaryonten sind z. B. <a href="Ferredoxin" class="mw-redirect" title="Ferredoxin">Ferredoxin</a>, <a href="Hydrogenasen" class="mw-redirect" title="Hydrogenasen">Hydrogenasen</a> oder Pyruvat-Ferredoxin-Oxidoreduktase.<a href="#cite_note-Tovar05-8">[8]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Ursprung">Ursprung</h2></div>

Mit ziemlicher Sicherheit lässt sich sagen, dass es sich bei Mitosomen um stark reduzierte Mitochondrien handelt. Darauf weisen unter anderem die Tatsache hin, dass Mitosomen Cpn60 und Hsp70 besitzen, die für das Falten von ins Mitosom importierten Proteinen verantwortlich und von mitochondriellen Proteinen abgeleitet sind.<a href="#cite_note-Bakatselou03-9">[9]</a><a href="#cite_note-Leon04-4">[4]</a> Außerdem besitzen Proteine die in Mitosomen importiert werden eine <a href="Signalsequenz" title="Signalsequenz">Signalsequenz</a>, die ihnen bei <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> in einem entsprechenden Organismus auch den Eintritt ins Mitochondrium oder ins <a href="Hydrogenosom" title="Hydrogenosom">Hydrogenosom</a> ermöglichen.<a href="#cite_note-Dolezal06-6">[6]</a> Die Untersuchung von 5 verwandten Arten von Entamoeba zeigt zudem, dass diese Proteine von gemeinsamen Vorfahren abstammen, und nicht durch <a href="Horizontaler_Gentransfer" title="Horizontaler Gentransfer">lateralen Gentransfer</a> von anderen Organismen erlangt wurden.<a href="#cite_note-Bakatselou03-9">[9]</a>

Zusammen mit den Hydrogenosomen werden Mitochondrien und Mitosomen daher als „mitochondrienverwandte Organellen“ (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a> mitochondrion-related organelles, MROs) klassifiziert. Zu diesen gehören auch die anaeroben und <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a>-freien Organellen von <a href="Henneguya_zschokkei" title="Henneguya zschokkei">Henneguya salminicola</a> (alias H. zschokkei, <a href="Myxozoa" title="Myxozoa">Myxozoa</a>)<a href="#cite_note-10">[10]</a><a href="#cite_note-11">[11]</a><a href="#cite_note-12">[12]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Sonstiges">Sonstiges</h2></div>

Da Mikrosporidien keine Mitochondrien besitzen, wurde angenommen, dass es sich bei ihnen um basale Eukaryonten handelt, die sich vor der <a href="Endosymbiontentheorie" title="Endosymbiontentheorie">Endosymbiose</a> der Mitochondrien von den restlichen Eukaryonten abspalteten. Erst Ende der 1990er Jahre änderte sich dieses Bild durch die Entdeckung der Mitosomen, so dass sie heute in die Nähe der <a href="Pilze" title="Pilze">Pilze</a> gestellt werden.<a href="#cite_note-Roger02-1">[1]</a>

Das Hydrogenosom ist ein weiteres Organell, das durch Reduktion aus Mitochondrien entstand und eine <a href="G%C3%A4rung" title="Gärung">Gärung</a> unter anaeroben und <a href="Aerobie" title="Aerobie">aeroben</a> Bedingungen ermöglicht. Wie Mitosomen haben auch Hydrogenosomen ihre DNA komplett verloren. Einzige Ausnahme ist der <a href="Ciliophora" class="mw-redirect" title="Ciliophora">Ciliat</a> Nyctotherus ovalis, der damit einen <a href="Missing_link" class="mw-redirect" title="Missing link">missing link</a> zwischen Mitochondrium und Hydrogenosom darstellt.<a href="#cite_note-13">[13]</a><a href="#cite_note-14">[14]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrium</a></li>

<li><a href="Hydrogenosom" title="Hydrogenosom">Hydrogenosom</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Roger02-1">↑ <a href="#cite_ref-Roger02_1-0">a</a> <a href="#cite_ref-Roger02_1-1">b</a> <a href="#cite_ref-Roger02_1-2">c</a> <a href="#cite_ref-Roger02_1-3">d</a> Andrew J. Roger, Jeffrey D. Silberman: <cite style="font-style:italic">Cell evolution. Mitochondria in hiding</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 418, Nr. 6900, 22. August 2002, S. 827–829, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/418827a">10.1038/418827a</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12192393?dopt=Abstract">PMID 12192393</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitosom&rft.atitle=Cell+evolution.+Mitochondria+in+hiding&rft.au=Andrew+J.+Roger%2C+Jeffrey+D.+Silberman&rft.date=2002-08-22&rft.doi=10.1038%2F418827a&rft.genre=journal&rft.issue=6900&rft.jtitle=Nature&rft.pages=827-829&rft.pmid=12192393&rft.volume=418" style="display:none">

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<li id="cite_note-Ghosh00-2">↑ <a href="#cite_ref-Ghosh00_2-0">a</a> <a href="#cite_ref-Ghosh00_2-1">b</a> <a href="#cite_ref-Ghosh00_2-2">c</a> Sudip Ghosh, Jessica Field, Rick Rogers, Mark Hickman, John Samuelson; W. A. Petri Jr. (Hrsg.): The „Entamoeba histolytica“ Mitochondrion-Derived Organelle (Crypton) Contains Double-Stranded DNA and Appears To Be Bound by a Double Membrane. in: Infection and Immunity, 2000 Jul; 68(7): S. 4319–4322, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10858251?dopt=Abstract">PMID 10858251</a>; <a href="https://doi.org/10.1128/IAI.68.7.4319-4322.2000" class="extiw external" title="doi:10.1128/IAI.68.7.4319-4322.2000">doi:10.1128/IAI.68.7.4319-4322.2000</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC101756/">PMC 101756</a> (freier Volltext)

</li>

<li id="cite_note-Tovar99-3">↑ <a href="#cite_ref-Tovar99_3-0">a</a> <a href="#cite_ref-Tovar99_3-1">b</a> J. Tovar, A. Fischer, C. G. Clark: The mitosome, a novel organelle related to mitochondria in the amitochondrial parasite Entamoeba histolytica. In: Molecular microbiology. Band 32, Nummer 5, Juni 1999, S. 1013–1021, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10361303?dopt=Abstract">PMID 10361303</a>.

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<li id="cite_note-Leon04-4">↑ <a href="#cite_ref-Leon04_4-0">a</a> <a href="#cite_ref-Leon04_4-1">b</a> <a href="#cite_ref-Leon04_4-2">c</a> Gloria León-Avila, Jorge Tovar: <cite style="font-style:italic">Mitosomes of Entamoeba histolytica are abundant mitochondrion-related remnant organelles that lack a detectable organellar genome</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Microbiology (Reading, England)</cite>. Band 150, Pt 5, Mai 2004, S. 1245–1250, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1099/mic.0.26923-0">10.1099/mic.0.26923-0</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15133087?dopt=Abstract">PMID 15133087</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitosom&rft.atitle=Mitosomes+of+Entamoeba+histolytica+are+abundant+mitochondrion-related+remnant+organelles+that+lack+a+detectable+organellar+genome&rft.au=Gloria+Le%C3%B3n-Avila%2C+Jorge+Tovar&rft.date=2004-05&rft.doi=10.1099%2Fmic.0.26923-0&rft.genre=journal&rft.issue=Pt+5&rft.jtitle=Microbiology+%28Reading%2C+England%29&rft.pages=1245-1250&rft.pmid=15133087&rft.volume=150" style="display:none">

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<li id="cite_note-Williams02-5"><a href="#cite_ref-Williams02_5-0">↑</a> B. A. Williams, R. P. Hirt, J. M. Lucocq, T. M. Embley: A mitochondrial remnant in the microsporidian Trachipleistophora hominis. In: Nature. Band 418, Nummer 6900, August 2002, S. 865–869, <a href="https://doi.org/10.1038/nature00949" class="extiw external" title="doi:10.1038/nature00949">doi:10.1038/nature00949</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12192407?dopt=Abstract">PMID 12192407</a>.

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<li id="cite_note-Dolezal06-6">↑ <a href="#cite_ref-Dolezal06_6-0">a</a> <a href="#cite_ref-Dolezal06_6-1">b</a> Pavel Dolezal, Ondrej Smíd, Petr Rada, Zuzana Zubácová, Dejan Bursać, Robert Suták, Jana Nebesárová, Trevor Lithgow, Jan Tachezy: <cite style="font-style:italic">Giardia mitosomes and trichomonad hydrogenosomes share a common mode of protein targeting</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a></cite>. Band 102, Nr. 31, 2. August 2005, S. 10924–10929, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.0500349102">10.1073/pnas.0500349102</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16040811?dopt=Abstract">PMID 16040811</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1182405/">PMC 1182405</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitosom&rft.atitle=Giardia+mitosomes+and+trichomonad+hydrogenosomes+share+a+common+mode+of+protein+targeting&rft.au=Pavel+Dolezal%2C+Ondrej+Sm%C3%ADd%2C+Petr+Rada%2C+...&rft.date=2005-08-02&rft.doi=10.1073%2Fpnas.0500349102&rft.genre=journal&rft.issue=31&rft.jtitle=Proceedings+of+the+National+Academy+of+Sciences&rft.pages=10924-10929&rft.pmc=1182405&rft.pmid=16040811&rft.volume=102" style="display:none">

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<li id="cite_note-Goldberg04-7"><a href="#cite_ref-Goldberg04_7-0">↑</a> A. V. Goldberg, S. Molik, A. D. Tsaousis, K. Neumann, G. Kuhnke, F. Delbac, C. P. Vivares, R. P. Hirt, R. Lill, T. M. Embley: Localization and functionality of microsporidian iron-sulphur cluster assembly proteins. In: Nature. Band 452, Nummer 7187, April 2008, S. 624–628, <a href="https://doi.org/10.1038/nature06606" class="extiw external" title="doi:10.1038/nature06606">doi:10.1038/nature06606</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18311129?dopt=Abstract">PMID 18311129</a>.

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<li id="cite_note-Tovar05-8"><a href="#cite_ref-Tovar05_8-0">↑</a> J. Tovar, G. León-Avila, L. B. Sánchez, R. Sutak, J. Tachezy, M. van der Giezen, M. Hernández, M. Müller, J. M. Lucocq: Mitochondrial remnant organelles of Giardia function in iron-sulphur protein maturation. In: Nature. Band 426, Nummer 6963, November 2003, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221476-4687%22&key=cql">1476-4687</a>, S. 172–176, <a href="https://doi.org/10.1038/nature01945" class="extiw external" title="doi:10.1038/nature01945">doi:10.1038/nature01945</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/14614504?dopt=Abstract">PMID 14614504</a>.

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<li id="cite_note-Bakatselou03-9">↑ <a href="#cite_ref-Bakatselou03_9-0">a</a> <a href="#cite_ref-Bakatselou03_9-1">b</a> Christina Bakatselou, Dany Beste, Ayodeji O. Kadri, Sushela Somanath, C. Graham Clark: <cite style="font-style:italic">Analysis of genes of mitochondrial origin in the genus Entamoeba</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Eukaryotic Microbiology</cite>. Band 50, Nr. 3, 1. Juni 2003, S. 210–214, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1111/j.1550-7408.2003.tb00119.x">10.1111/j.1550-7408.2003.tb00119.x</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12836878?dopt=Abstract">PMID 12836878</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitosom&rft.atitle=Analysis+of+genes+of+mitochondrial+origin+in+the+genus+Entamoeba&rft.au=Christina+Bakatselou%2C+Dany+Beste%2C+Ayodeji+O.+Kadri%2C+...&rft.date=2003-06-01&rft.doi=10.1111%2Fj.1550-7408.2003.tb00119.x&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=The+Journal+of+Eukaryotic+Microbiology&rft.pages=210-214&rft.pmid=12836878&rft.volume=50" style="display:none">

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<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> Jan Osterkamp: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.spektrum.de/news/erstes-tier-ohne-atmung-und-mitochondrien/1708238">Erstes Tier ohne Atmung und Mitochondrien</a>, auf: Spektrum.de vom 25. Februar 2020

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.eurekalert.org/news-releases/700546">Tel Aviv University researchers discover unique non-oxygen breathing animal</a>, auf: EurekAlert! vom 25. Februar 2020

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<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> Siehe auch: <a href="Otto_N%C3%BCsslin#Leben" title="Otto Nüsslin">H. nuesslini</a>; <a href="Pfauen-Lippfisch#Bedrohungen" title="Pfauen-Lippfisch">Pfauen-Lippfisch§Bedrohungen</a> (H. tunisiensis)

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> Brigitte Boxma, Rob M. de Graaf, Georg W. M. van der Staay, Theo A. van Alen, Guenola Ricard, Toni Gabaldon, Angela H. A. M. van Hoek, Seung Yeo Moon-van der Staay, Werner J. H. Koopman, Jaap J. van Hellemond, Aloysius G. M. Tielens, Thorsten Friedrich, Marten Veenhuis, Martijn A. Huynen, Johannes H. P. Hackstein: <cite style="font-style:italic">An anaerobic mitochondrion that produces hydrogen</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 434, Nr. 7029, 3. Februar 2005, S. 74–79, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nature03343">10.1038/nature03343</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitosom&rft.atitle=An+anaerobic+mitochondrion+that+produces+hydrogen&rft.au=Brigitte+Boxma%2C+Rob+M.+de+Graaf%2C+Georg+W.+M.+van+der+Staay%2C+...&rft.date=2005-02-03&rft.doi=10.1038%2Fnature03343&rft.genre=journal&rft.issue=7029&rft.jtitle=Nature&rft.pages=74-79&rft.volume=434" style="display:none">

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<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> A. Akhmanove et al.: <cite style="font-style:italic">A hydrogenosome with a genome</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 396, Nr. 6711, 10. Dezember 1998, S. 527–528, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/25023">10.1038/25023</a> (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/25023">nature.com</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Mitosom&rft.atitle=A+hydrogenosome+with+a+genome&rft.au=A.+Akhmanove+et+al.&rft.date=1998-12-10&rft.doi=10.1038%2F25023&rft.genre=journal&rft.issue=6711&rft.jtitle=Nature&rft.pages=527-528&rft.volume=396" style="display:none">

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